Les acides aminés sont des molécules organiques indispensables au fonctionnement des organismes vivants. Ils constituent les unités structurales des protéines, qui remplissent de nombreuses fonctions essentielles dans les cellules et les tissus. Les acides aminés participent également à la production d'hormones, de neurotransmetteurs et d'autres molécules biologiquement actives, ainsi qu'au métabolisme énergétique.
Chez l'être humain, 20 acides aminés protéinogènes sont principalement utilisés pour construire les protéines à partir de l'information génétique. Ils possèdent des propriétés chimiques différentes qui déterminent la structure tridimensionnelle et les fonctions des protéines dans lesquelles ils sont incorporés.
Structure
La plupart des acides aminés utilisés pour la synthèse des protéines possèdent un carbone alpha (Cα) auquel sont attachés :
- un groupe amine ;
- un groupe carboxyle ;
- un atome d'hydrogène ;
- une chaîne latérale, appelée groupe R.
La chaîne latérale varie d'un acide aminé à l'autre et détermine une grande partie de ses propriétés chimiques. Elle peut notamment être hydrophobe, polaire, acide ou basique.
La proline constitue un cas particulier en raison de sa structure cyclique, tandis que la glycine, dont la chaîne latérale est un simple atome d'hydrogène, est le plus petit acide aminé et possède une grande flexibilité structurale.
À pH physiologique, les acides aminés existent généralement sous une forme ionisée appelée zwitterion, portant simultanément une charge positive et une charge négative.
Acides aminés et protéines
Les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Une succession d'acides aminés forme une chaîne polypeptidique qui peut ensuite adopter une structure tridimensionnelle complexe.
La structure des protéines est généralement décrite selon quatre niveaux :
- Structure primaire : ordre des acides aminés dans la chaîne.
- Structure secondaire : organisation locale, notamment en hélice alpha et en feuillet bêta.
- Structure tertiaire : organisation tridimensionnelle globale d'une chaîne polypeptidique.
- Structure quaternaire : association de plusieurs chaînes polypeptidiques.
La séquence en acides aminés détermine en grande partie la structure et la fonction d'une protéine. Une modification d'un seul acide aminé peut parfois modifier profondément les propriétés d'une protéine et être à l'origine d'une maladie génétique.
Les 20 acides aminés protéinogènes
Les principaux acides aminés incorporés dans les protéines humaines sont :
- alanine ;
- arginine ;
- asparagine ;
- acide aspartique (aspartate) ;
- cystéine ;
- glutamine ;
- acide glutamique (glutamate) ;
- glycine ;
- histidine ;
- isoleucine ;
- leucine ;
- lysine ;
- méthionine ;
- phénylalanine ;
- proline ;
- sérine ;
- thréonine ;
- tryptophane ;
- tyrosine ;
- valine.
Certains organismes et certaines protéines utilisent également des acides aminés particuliers dans des contextes spécifiques. Chez l'être humain, la sélénocystéine est notamment considérée comme le 21e acide aminé protéinogène. Son incorporation dans certaines protéines repose sur un mécanisme génétique particulier.
Acides aminés essentiels
Les acides aminés sont classés en fonction de la capacité de l'organisme à les synthétiser.
Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être produits en quantité suffisante par l'organisme et doivent donc être apportés par l'alimentation. Chez l'adulte, ils comprennent :
- histidine ;
- isoleucine ;
- leucine ;
- lysine ;
- méthionine ;
- phénylalanine ;
- thréonine ;
- tryptophane ;
- valine.
Les aliments riches en protéines fournissent ces acides aminés dans des proportions variables.
Acides aminés non essentiels et conditionnellement essentiels
Les acides aminés non essentiels peuvent généralement être synthétisés par l'organisme. Leur caractère « non essentiel » ne signifie donc pas qu'ils sont inutiles, mais simplement qu'un apport alimentaire n'est normalement pas indispensable pour satisfaire les besoins physiologiques.
Certains acides aminés sont qualifiés de conditionnellement essentiels. Dans certaines situations, comme la croissance, la prématurité, une maladie grave, un traumatisme ou un stress métabolique important, la synthèse endogène peut devenir insuffisante. L'arginine, la glutamine, la cystéine et la tyrosine font notamment partie des acides aminés dont l'importance peut varier selon le contexte physiologique.
Sources alimentaires
Les acides aminés sont principalement obtenus grâce à la digestion des protéines alimentaires. Les protéines sont décomposées en peptides et en acides aminés, qui sont ensuite absorbés principalement dans l'intestin grêle.
On trouve des protéines contenant des acides aminés essentiels dans de nombreux aliments, notamment :
- la viande et la volaille ;
- le poisson et les fruits de mer ;
- les œufs ;
- le lait et les produits laitiers ;
- les légumineuses ;
- les céréales ;
- les noix et les graines ;
- les produits à base de soja.
Les protéines animales contiennent généralement tous les acides aminés essentiels dans des proportions relativement favorables aux besoins humains. Certaines sources végétales peuvent présenter des proportions différentes ; une alimentation végétale diversifiée permet néanmoins de couvrir les besoins en acides aminés essentiels.
Fonctions biologiques
Les acides aminés ne servent pas uniquement à fabriquer des protéines. Ils participent à de nombreuses fonctions métaboliques.
Ils sont notamment des précurseurs de plusieurs molécules importantes. Par exemple :
- le tryptophane participe à la synthèse de la sérotonine et de la mélatonine ;
- la tyrosine est un précurseur des catécholamines et des hormones thyroïdiennes ;
- la glutamine joue un rôle important dans le métabolisme de l'azote ;
- l'arginine participe au cycle de l'urée et à la synthèse de l'oxyde nitrique ;
- la glycine intervient notamment dans la synthèse de certaines molécules, dont l'hème et la créatine ;
- la cystéine participe à la synthèse du glutathion, un important antioxydant cellulaire.
Les acides aminés peuvent également être utilisés comme substrats énergétiques lorsque les besoins métaboliques l'exigent.
Métabolisme
Après leur absorption, les acides aminés sont distribués aux différents tissus. Une partie est utilisée pour synthétiser de nouvelles protéines, tandis qu'une autre participe à la production de composés biologiques ou est métabolisée.
Le métabolisme des acides aminés implique notamment le transfert ou l'élimination de leur groupe azoté. L'ammoniac produit lors de certaines réactions est toxique lorsqu'il s'accumule. Le foie joue donc un rôle majeur dans sa transformation en urée, qui est ensuite éliminée principalement par les reins.
Les squelettes carbonés restants peuvent être utilisés pour produire de l'énergie ou servir de précurseurs à la synthèse de glucose, de corps cétoniques ou d'autres molécules.
Acides aminés et système nerveux
Plusieurs acides aminés interviennent directement ou indirectement dans le fonctionnement du système nerveux.
Le glutamate est le principal neurotransmetteur excitateur du système nerveux central, tandis que le GABA (acide gamma-aminobutyrique) est le principal neurotransmetteur inhibiteur. Le GABA est synthétisé à partir du glutamate.
D'autres acides aminés, notamment le tryptophane et la tyrosine, servent de précurseurs à la synthèse de neurotransmetteurs et de neuromédiateurs.
Carences et troubles du métabolisme
Une carence protéique importante peut entraîner une insuffisance d'apport en acides aminés et contribuer à une perte de masse musculaire, à un retard de croissance chez l'enfant et à une altération de certaines fonctions physiologiques.
Certaines maladies génétiques provoquent des anomalies du métabolisme d'acides aminés particuliers. Ces maladies métaboliques héréditaires peuvent entraîner l'accumulation de substances toxiques ou l'insuffisance de certains produits métaboliques.
La phénylcétonurie, par exemple, résulte principalement d'une incapacité à métaboliser correctement la phénylalanine. Sans prise en charge appropriée, l'accumulation de phénylalanine peut provoquer des lésions neurologiques importantes.
D'autres maladies héréditaires concernent notamment le métabolisme de la tyrosine, de la méthionine, de la leucine ou d'autres acides aminés.
Acides aminés et médecine
Le dosage des acides aminés dans le sang ou les urines peut contribuer au diagnostic et au suivi de certaines maladies métaboliques. L'analyse des profils d'acides aminés peut notamment être utilisée dans le dépistage de certaines maladies héréditaires du métabolisme.
Dans certaines situations médicales, des solutions contenant des acides aminés sont utilisées dans la nutrition parentérale, lorsque le tube digestif ne peut pas être utilisé normalement pour couvrir les besoins nutritionnels.
Certains acides aminés ou leurs dérivés peuvent également être employés comme médicaments ou compléments dans des indications précises. Leur utilisation doit toutefois être adaptée aux besoins et à l'état de santé de la personne.
Acides aminés et sport
Les acides aminés, particulièrement les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) que sont la leucine, l'isoleucine et la valine, ont fait l'objet de nombreuses recherches dans le domaine de la nutrition sportive.
La leucine joue notamment un rôle important dans la régulation de la synthèse protéique musculaire. Toutefois, chez une personne qui consomme suffisamment de protéines de qualité, la supplémentation isolée en BCAA n'a pas nécessairement un avantage important par rapport à un apport protéique complet.
Recherche et biotechnologie
Les propriétés des acides aminés sont essentielles à de nombreux domaines de la recherche biomédicale et de la biotechnologie.
La connaissance des interactions entre les chaînes latérales permet notamment de concevoir ou de modifier des protéines présentant des propriétés particulières. Les acides aminés sont ainsi utilisés dans l'étude des enzymes, des anticorps, des hormones, des récepteurs et de nombreuses autres protéines.
L'ingénierie des protéines peut également permettre de remplacer certains acides aminés afin de modifier la stabilité, l'activité ou la spécificité d'une protéine. Ces approches sont utilisées notamment dans le développement de médicaments biologiques et d'outils de diagnostic.
Conclusion
Les acides aminés constituent une famille de molécules fondamentale pour la biologie humaine. Ils sont les éléments constitutifs des protéines, mais interviennent également dans le métabolisme énergétique, la signalisation cellulaire, la synthèse des neurotransmetteurs, la production d'hormones et de nombreuses autres réactions biochimiques.
L'organisme doit maintenir un apport suffisant en acides aminés essentiels tout en régulant finement leur métabolisme. Les anomalies de leur synthèse, de leur dégradation ou de leur utilisation peuvent être associées à différentes maladies.
L'étude des acides aminés occupe ainsi une place centrale en biochimie, nutrition, médecine, pharmacologie et biotechnologie.
Sources
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- Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J., & Stryer, L. Biochemistry. W. H. Freeman.
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- Brosnan, J. T., & Brosnan, M. E. (2006). The sulfur-containing amino acids: an overview. The Journal of Nutrition, 136(6 Suppl), 1636S–1640S.
- Ciechanover, A., & Kwon, Y. T. (2015). Degradation of misfolded proteins in neurodegenerative diseases: therapeutic targets and strategies. Experimental & Molecular Medicine, 47, e147.